在細胞中，蛋白質不僅是建構生命的磚瓦，更是維繫生物運作的核心零件。蛋白質的生成、修飾、運送、與降解彼此環環相扣，牽動著基因表現、訊息傳遞與環境適應等幾乎所有生命歷程。符宏勇博士多年來致力於探究蛋白質降解的分子機制，聚焦於真核生物中極為關鍵的泛素/26S蛋白酶體系統（Ubiquitin/26S Proteasome System, UPS），特別是其中三大核心主題：26S蛋白酶體分子分析、泛素受體的生化與功能研究、以及去泛素酵素OTU家族的演化與功能解析。他的研究成果不僅深入拓展了我們對植物泛素/26S蛋白酶體系統的理解，也提供了未來在作物育種與基因操控上的潛在應用基礎。
但符老師的身影，從不只停留在實驗室或論文作者名單中。多年來，他也多次擔任本所副所長，默默投入環境改善與行政實務，從生長室整建到建築結構補強，從花圃整理到外牆修繕，許多看似不起眼但深具影響力的細節，都是他用心規劃與推動的成果。他總說「能為所內做點事，自己也覺得很開心」，這句話簡單卻真誠，道出他對研究、對環境、對人都一樣踏實的投入。
這次專訪，我們特別回顧符宏勇博士在學術與行政兩端的點滴：從四篇經典代表作談起，走進他在分子層次描繪UPS藍圖的過程，也一同細看那些讓植微所變得更安全、更舒適的轉變，感受他為這個場域所盡的貢獻。
探索26S蛋白酶體其蓋座複體（Lid）與COP9信號體的結構淵源
Fu et al., EMBO J., 2001
在研究初期，符博士便對蛋白質降解機制有著高度興趣，在2001年發表於《The EMBO Journal》的經典論文中，研究團隊透過酵母系統性分析26S蛋白酶體其調控複體（Regulatory Particle, RP）各個次單元之間的交互作用網絡。進一步，他們比對了阿拉伯芥中COP9訊號體（COP9 Signalosome, CSN）的同源次單元，驚人地發現兩個複合體在結構上的高度對應性，支持兩者來自共同演化祖先的假說。這項研究不僅發現核心交互作用次單元為潛在次級複體（後經其他研究群證實），為理解26S蛋白酶體調控受質降解奠立結構基礎，也透露26S蛋白酶體其主要次級複體之演化起點。
📖 原始論文連結：
Subunit interaction maps for the regulatory particle of the 26S proteasome and the COP9 signalosome
https://www.embopress.org/doi/full/10.1093/emboj/20.24.7096
解析跨物種的泛素化受質辨識機制之差異
Fatimababy et al., FEBS J., 2010
延續對蛋白酶體功能的探究，符博士研究團隊在這篇研究中將視野拉向更寬廣的比較脈絡，聚焦於蛋白質降解系統中「泛素化受質辨識」（ubiquitinated substrate recognition）這個關鍵步驟。團隊針對人類、酵母、與阿拉伯芥三個物種中UPS系統的主要泛素受體進行生化交互作用及定點突變分析，發現雖然主要泛素受體具跨物種演化上之保守性，物種間主要直接（RPN10及RPN13）與間接泛素受體（RAD23，DSK2，及DDI1）其詳細辨識途徑及結構細節顯然有明顯差異。這項發現顯示植物在蛋白質品質控制上的「高度整合性」，也顯示出其在演化過程中發展出截然不同的分工邏輯。透過這樣的跨物種比較研究，為我們打開了一扇理解植物UPS系統運作特色與演化策略的一扇門，也提供進一步生化結構分析之資訊與素材。
📖 原始論文連結：
Cross-species divergence of the major recognition pathways of ubiquitylated substrates for ubiquitin/26S proteasome-mediated proteolysis
https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2009.07531.x
重新定義RPN10的真正任務
Lin et al., Plant Cell, 2011
在深入研究UPS系統的過程中，符博士始終對RPN10這第一個被發掘的泛素受體充滿興趣。而這篇發表於《The Plant Cell》的研究，正是對RPN10任務的新定義。傳統上，RPN10被視為蛋白酶體中負責辨識泛素化受質的重要受體，但符老師的研究團隊卻發現，即使rpn10-2突變株表現極嚴重的發育缺失，這些缺失竟然可以被一個無法結合泛素或RAD23的RPN10突變體所完全補救。進一步的生化分析顯示，這個問題並非來自其泛素受體辨識活性失靈，而是源於蛋白酶體結構的不穩定。這項研究顛覆過往對RPN10功能的想像，點出其主要生理功能在於維持蛋白酶體的組裝與穩定性，而其「泛素受體」生化活性的生理功能似乎非顯而易見。結果亦可解讀成泛素辨識的重要性由於仰賴多重泛素受體辨識途徑的緣故而無法藉單一途徑之突變顯現。
📖 原始論文連結：
The defective proteasome but not substrate recognition function is responsible for the null phenotypes of the Arabidopsis proteasome subunit RPN10
https://academic.oup.com/plcell/article/23/7/2754/6097204?login=true
探索植物去泛素酵素 OTU家族的多樣性
Radjacommare et al., Front. Plant Sci., 2014
除了研究泛素受體的角色，符博士也致力於了解特定去泛素化酵素家族在植物中的生化活性與功能。一篇發表於《Frontiers in Plant Science》的研究，聚焦於阿拉伯芥中OTU去泛素化酵素家族（OTU-type deubiquitinases, DUBs）的系統性分析。研究團隊比對了12個OTU基因的演化關係，並針對其中11個具有完整酵素結構的蛋白質進行生化分析，以了解各成員對不同型式泛素鏈的專一活性。結果發現，這些酵素各自擁有明確的偏好，有的專門去除K48鏈，有的則針對K63或M1鏈，顯示它們在細胞內可能負責不同的蛋白質調控任務。其中，部分成員係植物專有，顯示其可能獨特之植物功能。這項研究首次全面描繪了阿拉伯芥OTU去泛素酵素的家族特色，並為後續探索這些酵素如何參與植物發育、訊號調控與基因表現提供基礎。符博士團隊後續針對特定OTU族成員OTU5之突變株分析，顯示OTU5藉修飾主要組蛋白甲基化，表觀調控主要開花抑制因子之轉錄進而影響開花（Radjacommare et al., 2023 Int J Mol Sci 24 (7), 6176）。
📖 原始論文連結：
Distinct phylogenetic relationships and biochemical properties of Arabidopsis ovarian tumor-related deubiquitinases support their functional differentiation
https://www.frontiersin.org/journals/plant-science/articles/10.3389/fpls.2014.00084/full
用心打造研究環境的每一磚一瓦
除了長年深耕於研究與教學，符博士也曾多次擔任本所副所長，在行政工作中投注了同樣的熱忱與心思。他總是輕描淡寫地說：「能為所內貢獻行政事務，覺得很開心。」但我們都知道，他不只是「做了」，而是做得很講究、很用心。植微所地下室的生長室從無到有、經他任內的規劃整建後，讓植物栽培與實驗操作能在更穩定的條件下進行；北棟牆面年久失修，他協調工程團隊重新鋪貼磁磚，不僅消除安全疑慮，也讓建築外觀煥然一新。
不只著眼於設施升級，符博士也特別在意整體空間的舒適與美感。他在擔任環境美化委員會期間，規劃花圃植栽配置，把平時少人注意的角落整理得整齊而有生氣。近年來，植微所還進行了建築結構補強、外牆修繕與景觀優化工程，讓大家在工作與研究上都能多一分安心。特別的是，大約四、五年前，符老師還親自從金門帶回一株當地原生的豆梨，種在農科大樓前。那時候它還只是小小一株，如今已經長得接近兩層樓高。說這段話時，他的語氣很平淡，但眼神裡有藏不住的驕傲！
符老師對環境的投入，就像他對研究一樣始終認真。在他擔任副所長的這幾年間，植微所不只變得更安全、更舒適，也變得更有溫度、更像「家」。他讓我們知道，一個研究機構的進步，不只是論文數字和儀器設備，更是那些細節裡被放進去的心思和溫柔。
無論是在分子層次拆解蛋白質降解機制，或是在所內角落默默改善研究環境，符老師總是一步一腳印、細緻而穩定地推動著事情往前走。他的研究拓展了我們對植物蛋白質調控的理解，他的行政投入則讓大家的工作與學習空間更加穩定與舒適。或許他從不強調這些事有多了不起，但對熟悉植微所的人來說，那些累積在研究成果與生活空間中的細節，正是他一路走來留下的痕跡。我們很開心能透過這次專訪，好好記錄下符老師在研究與所務上的點點滴滴，也期待未來仍能在不同的場域，看見他持續帶來的影響與靈感。